Білки – високомолекулярні біополімери, мономерами яких є амінокислоти. В склад білків різних організмів входять тільки 20 основних амінокислот. В одній молекулі білка їх кількість може коливатися від 3-5 до декількох тисяч. Амінокислоти з’єднані один з одним пептидного зв’язком, тому білки часто називають пептидів. Специфічність білків кожного організму визначається набором амінокислот і послідовністю їх розташування в молекулі. Вони мають складну будову та декілька рівнів організації.
- Переважають кількісно в клітинах
- Мономер – амінокислоти
- Білок характеризується постійним складом амінокислотних залишків і їх певною послідовністю
- 20 амінокислот
- Кожна амінокислота складається з аміногрупи (лужні властивості) і карбоксильної групи (кислотні)
- Радикал в кожній амінокислоти різний
Основні амінокислоти – залишки, яких входять до складу білків. Незамінні амінокислоти в організмі людини не синтезуються і надходять із продуктів їх синтезують рослини, гриби, бактерії). Повноцінні білки – ті, що містять усі незамінні амінокислоти.
Незамінні амінокислоти: валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін.
Незамінні амінокислоти у дітей: аргінін і гістидин. Напівзамінні амінокислоти: аргінін, тирозин, гістидин. Поліпептиди – структури, які складаються з великої кількості амінокислотних залишків. Поліпептиди з високою молекулярною масою називають білками (понад 6000).
ПротеїНИ – прості білки, складаються лише з амінокислотних залишків, протеїДИ крім амінокислот містять ліпіди, вуглеводи, нуклеїнові кислоти.
- Денатурація – руйнування всіх структур білка, крім первинної під впливом кислот, лугів, важких металів.
- Ренатурація – відновлення початкового стану білкової молекули. Постійно відбувається часткова оборотна денатурація (рухова активність, передача сигналів).
- Деструкція – процес порушення первинної структури білків, завжди необоротно. Кератин витримує низьку і високу температур Білки бувають розчинні: фібриноген, нерозчинні: фібрин.
| Фібрилярні білки | Глобулярні білки |
| Видовжені, паралельно розташовані поліпептидні ланцюги, нерозчинні у воді, структурна функція (кератин волосся, шерсть тварин) | Щільно скручені поліпептидні ланцюги, кулька, розчинні у воді та солоних розчинниках, гемоглобін, пепсин |
СПЕЦИФІЧНІСТЬ БІЛКА ВИЗНАЧАЄ ПЕРВИННА СТРУКТУРА
Первинна структура-певна послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі. Визначає специфічність молекули білка. Стабілізується пептидним зв’язком.
Вторинна структура-конформація поліпептидного ланцюга, стабілізується водневими зв’язками.
Третинна структура білка
ФУНКЦІЇ БІЛКІВ
ВСІ ФЕРМЕНТИ БІЛКИ, АЛЕ НЕ ВСІ БІЛКИ ФЕРМЕНТИ!
Забезпечують процеси біокаталізу
Складається з білкової і небілкової частини (катіони, аніони, похідні вітамінів).
- Білкова частина визначає специфічність, небілкова – активність.
- Фермент активний лише тоді, коли білкова частина з’єднується з небілковою.
- Фермент може містити декілька активних центрів.
- Прискорює реакції в 100-1000 разів.
- Виявляють свою активність лише за певної температури і рН. Ферментативні реакції відбуваються у декілька етапів
- Фермент-субстратний комплекс нестійкий.
- В ході реакції ферменти не витрачаються.
- Деякі ферменти беруть участь у транспортуванні речовин крізь мембрани.
- Знижують енергію активації
